Étude des protéines du divisome chez Escherichia coli

Abstract

Dans le cadre de la division cellulaire, de nombreuse protéines rentrent en jeu, notamment au sein du divisome. La protéine FtsK en fait partie et possède une activité ADN translocase au niveau de sa partie C-terminale cytoplasmique bien caractérisée. À l'inverse, la partie N-terminale membranaire de cette protéine joue un rôle important dans la division cellulaire chez E. coli et d’autres bactéries mais cette dernière reste encore très peu caractérisée de même que ses interactions directes avec les autres protéines du divisome. Dans ce travail nous avons réussi à produire et à analyser la forme FtsK (M1-T210) ainsi que la forme FtsK (M1-D641). Les résultats ont permis de confirmer que même sans la partie cytoplasmique connue pour former un hexamère, les formes plus courtes de FtsK sont capables de former des multimères. De plus, l’étude des interactions directes entre la partie membranaire de FtsK et les autres protéines étudiées (FtsBLQ, FtsW-PBP3 et PBP1b) montre une tendance à l’interaction entre FtsK et le complexe FtsBLQ (plus marquée avec le complexe FtsBL qu’avec FtsQ), une interaction relativement claire a été observée avec le complexe FtsW-PBP3 mais aucune interaction significative avec PBP1b dans ces conditions expérimentales.