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Travail d'expertise interdisciplinaire: Phylogénie structurale des Mur ligases bactériennes et archéennes

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Mullender, Coralie ULiège
Promoteur(s) : Baurain, Denis ULiège ; Lupo, Valérian ULiège
Date de soutenance : 26-jui-2024 • URL permanente : http://hdl.handle.net/2268.2/20539
Détails
Titre : Travail d'expertise interdisciplinaire: Phylogénie structurale des Mur ligases bactériennes et archéennes
Auteur : Mullender, Coralie ULiège
Date de soutenance  : 26-jui-2024
Promoteur(s) : Baurain, Denis ULiège
Lupo, Valérian ULiège
Membre(s) du jury : Kerff, Frédéric ULiège
Terrak, Mohammed ULiège
Hanikenne, Marc ULiège
Langue : Français
Nombre de pages : 74
Mots-clés : [fr] Mur ligases
[fr] Phylogénie
[fr] Bactéries
[fr] Archées
[fr] Structures
[fr] Protéines
Discipline(s) : Sciences du vivant > Microbiologie
Institution(s) : Université de Liège, Liège, Belgique
Diplôme : Master en bioinformatique et modélisation, à finalité approfondie
Faculté : Mémoires de la Faculté des Sciences

Résumé

[fr] Les archées et les bactéries possèdent parmi leurs différences leur paroi. Cette différence suggère une évolution indépendante de la synthèse de la paroi dans les deux domaines (Albers & Meyer, 2011 ; Kandler & Konig, 1993; Subedi et al., 2021a). Cependant, chez certaines archées méthanogènes, une structure analogue au peptidoglycane (PG) est retrouvée, le pseudopeptidoglycane (pseudomuréine ou PM) (Subedi et al., 2021b ; Visweswaran et al., 2011). Dans V. Lupo et al. 2022, les auteurs ont identifié des Muramyl ligases (Murα, Murβ, Murγ et Murδ) homologues aux ligases bactériennes (MurCDEF), se trouvant en cluster dans les génomes des archées méthanogènes (les méthanopyrales et les méthanobactériales) possédant de la PM. Ils ont pu identifier à quelles étapes de la biosynthèse de la PM certains de ces gènes interviennent (Albers & Meyer, 2011 ; Lupo et al., 2022). Les quatre Mur ligases bactériennes qui permettent la formation du PG sont composées de trois domaines qui sont homologues dans les différentes familles de protéines (Smith et al., 1997). Chez les Mur ligases archéennes, Subedi et al. 2022 retrouvent une structure similaire, chez Murδ, avec trois domaines distincts.
Ces analyses font suite aux études menées par Subedi et al. (2021), Subedi et al. (2022) et Lupo et al. (2022). Dans ce travail, un protocole permettant de construire des arbres phylogénétiques sur base de leur distance structurelle (RMSD) a été créé. De plus, l’outil FoldTree a également été utilisé pour comparer les résultats obtenus avec d’autres métriques que le RMSD (lDDT, MT et Fident). Les résultats de cette étude montrent une variation importante des valeurs RMSD dans la comparaison entre les différents domaines (1, 2 et 3). Un travail de caractérisation des domaines individuels pour 45 séquences protéiques provenant de quatre familles de Mur ligases bactériennes ainsi que quatre familles de Mur ligases archéennes a été réalisé à l’aide de la phylogénie structurale (RMSD, FoldTree). Une nouvelle hypothèse sur les rôles respectifs des différentes des Mur ligases dans la voie de biosynthèse de la PM est obtenue. Murδ serait capable de reconnaître un glucide et de relier la chaîne d’AAs à l’acide N-acétyltalosaminuronique (NAT). Les trois domaines possèdent des valeurs RMSD très différentes en fonction de ceux-ci, montrant la complexité de la phylogénie des Mur ligases et offrant de nouvelles perspectives.


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Taille: 12.46 MB
Format: Adobe PDF

Annexe(s)

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Auteur

  • Mullender, Coralie ULiège Université de Liège > Master bioinf. & mod., fin. approf.

Promoteur(s)

Membre(s) du jury

  • Kerff, Frédéric ULiège Université de Liège - ULiège > Département des sciences de la vie > Centre d'Ingénierie des Protéines (CIP)
    ORBi Voir ses publications sur ORBi
  • Terrak, Mohammed ULiège Université de Liège - ULiège > Département des sciences de la vie > Centre d'Ingénierie des Protéines (CIP)
    ORBi Voir ses publications sur ORBi
  • Hanikenne, Marc ULiège Université de Liège - ULiège > Département des sciences de la vie > Biologie végétale translationnelle
    ORBi Voir ses publications sur ORBi
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