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MASTER THESIS
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Origine et évolution des bêta-lactamases de classe D

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Lupo, Valérian ULiège
Promotor(s) : Baurain, Denis ULiège
Date of defense : 7-Sep-2018 • Permalink : http://hdl.handle.net/2268.2/5201
Details
Title : Origine et évolution des bêta-lactamases de classe D
Author : Lupo, Valérian ULiège
Date of defense  : 7-Sep-2018
Advisor(s) : Baurain, Denis ULiège
Committee's member(s) : Joris, Bernard ULiège
Kerff, Frédéric ULiège
Rigali, Sébastien ULiège
Language : French
Number of pages : 66
Keywords : [fr] bêtalactamase phylogénie
Discipline(s) : Life sciences > Microbiology
Target public : Researchers
Professionals of domain
Student
Institution(s) : Université de Liège, Liège, Belgique
Degree: Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en bioinformatique et modélisation
Faculty: Master thesis of the Faculté des Sciences

Abstract

[fr] La majorité des bactéries possèdent une paroi à l’extérieur de leur membrane
cytoplasmique. Celle-ci leur confère une forme spécifique en résistant à la pression
osmotique interne, tout en offrant une protection contre l’environnement extérieur. Le
peptidoglycane (PG) est un des composants majeurs de la paroi bactérienne et la cible
de nombreux antibiotiques à noyau bêta-lactame. En inhibant la biosynthèse du PG, les
β-lactamines entrainent la lyse des cellules bactériennes. Pour se défendre, les bactéries ont
développé différentes stratégies, dont la production d’enzymes spécifiques (β-lactamases)
pour détruire les antibiotiques. Il existe quatre classes de β-lactamases : les classes A, C
et D (ou OXA) regroupent les enzymes à sérine active, tandis que la classe B comprend
les métallo-β-lactamases.
A partir de séquences de β-lactamases de référence récoltées dans la base de données
du NCBI, nous avons construit différents profils HMM afin d’identifier des séquences de
β-lactamases putatives dans > 80 000 génomes complets de procaryotes. Ces recherches
par homologie nous ont permis de récupérer des séquences putatives d’OXA dans des
organismes où aucune OXA n’avait encore été décrite, tels que les Cyanobacteria, Chlorobi
ou encore Actinobacteria. Les séquences d’OXA identifiées ont été alignées et soumises à
des analyses phylogénétiques. Les arbres en résultant nous ont guidé dans la définition
de 31 groupes. Nous avons observé que 30 groupes contenaient des OXAs putatives et un
groupe des BlaR1 (un récepteur membranaire apparenté aux OXAs). Nous avons noté que
15 des 30 groupes étaient annotés par des séquences de référence. De cet arbre, nous avons
conclu que la plupart des OXAs correspondent probablement au même gène orthologue du
point de vue évolutif.
Enfin, une analyse des résidus du site actif a montré que les motifs SxxK, SxV, W et KTG
(où x représente n’importe quel AA) étaient retrouvés dans la majorité des séquences de
chaque groupe, ce qui témoigne d’une activité β-lactamase potentielle. De plus, le motif
Y/FxN est très conservé à travers tous les groupes mais, situé en dehors de la poche du
site actif, sa fonction dans l’enzyme est encore inconnue.


File(s)

Document(s)

File
Access final_master_thesis_VL.pdf
Description:
Size: 4.16 MB
Format: Adobe PDF

Author

  • Lupo, Valérian ULiège Université de Liège > Master bioch. & biol. mol. & cel., à fin.

Promotor(s)

Committee's member(s)

  • Joris, Bernard ULiège Université de Liège - ULiège > Département des sciences de la vie > Physiologie et génétique bactériennes
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  • Kerff, Frédéric ULiège Université de Liège - ULiège > Département des sciences de la vie > Centre d'ingénierie des protéines
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  • Rigali, Sébastien ULiège Université de Liège - ULiège > Département des sciences de la vie > Département des sciences de la vie
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